Hemoglobīna un mioglobīna atšķirība

2020

Saistošās skābekļa molekulas un hema olbaltumvielu spēja ir atšķirība abās molekulās. Hemoglobīnu sauc par tetramerisko hemoproteīnu, savukārt mioglobīnu sauc par monomēru proteīnu. Hemoglobīns sistemātiski atrodams visā ķermenī, savukārt mioglobīns ir atrodams tikai muskuļu audos.

Hemoglobīns ir izgatavots no olbaltumvielu un protezēšanas grupas un ir labi pazīstams ar skābekļa pigmenta pārvadāšanu. Tā ir vissvarīgākā dzīves uzturēšanas sastāvdaļa, jo tā pārvadā skābekli, kā arī oglekļa dioksīdu visā ķermenī.

Mioglobīns darbojas tikai muskuļu šūnās, saņemot skābekli no RBC un tālāk to pārnesot uz muskuļu šūnu mitohondriju organellām. Pēc tam šo skābekli izmanto šūnu elpošanai, lai radītu enerģiju. Šajā rakstā mēs apskatīsim ievērojamos punktus, kas atšķir hemoglobīnu un mioglobīnu.

Salīdzināšanas tabula

Salīdzināšanas pamats	Hemoglobīns	Mioglobīns
Ķēžu skaits	Hemoglobīnam ir 4 divu dažādu veidu ķēdes - alfa un beta, delta, gamma vai epsilon (atkarībā no hemoglobīna veida).	Tas satur atsevišķas polipeptīdu ķēdes.
Struktūras tips	Tetramers.	Monomērs.
Saista	Saista CO2, CO, NO, O2 un H +.	Saista ar O2, cieši un stingri.
Viņu klātbūtne	Sistēmiski visā ķermenī.	Muskuļu šūnās.
Līknes veidi	Sigmoid saistīšanas līkne.	Hiperboliska līkne.
Zināms arī kā	Hb.	Mb.
Loma	Hemoglobīns tiek transportēts kopā ar asinīm uz visu ķermeni un pārvadā skābekli.	Mioglobīns piegādā skābekli tikai muskuļiem, kas ir noderīgi skābekļa badā.
Koncentrācija asinīs	Augsts RBC līmenis.	Zems.

Hemoglobīna definīcija

Hemoglobīns ir hema olbaltumvielu molekulas, kas atrodamas sarkanās asins šūnās, kas skābekli no plaušām pārvadā ķermeņa audos un oglekļa dioksīdu no audiem atdod atpakaļ plaušās.

Hemoglobīnam ir mazāka afinitāte saistīt skābekli, un tā koncentrācija ir augstāka RBC (eritrocītos). Tātad, kad skābeklis saistās ar pirmo hemoglobīna apakšvienību, tas mainās olbaltumvielu kvartārā struktūrā un tādējādi atvieglo saistību citām molekulām.

Ķermenī jābūt normālam Hb līmenim, kas var ļoti atšķirties atkarībā no cilvēka vecuma un dzimuma. Anēmija ir stāvoklis, kad pazeminās Hb vai eritrocītu līmenis asinīs.

Hemoglobīna struktūra

Hemoglobīns satur hema grupu, kas ir olbaltumviela un tiek turēta nekovalenti . Atšķirība slēpjas globīna daļā, kurā dažādiem dzīvniekiem ir atšķirīgs aminoskābju izvietojums.

“ Heme ” ir centrālais gludeklis, kas savienots ar četriem pirolgredzeniem. Dzelzs ir dzelzs jonu formā, bet pirola gredzeni ir piestiprināti ar metilēna tiltiem.

Globīns - olbaltumvielu daļa, ir heterodimēra (alfa-beta) dimērs, kas nozīmē, ka ir savienotas četras olbaltumvielu molekulas, kurās var būt divas alfa globulīna un citas divas - beta, delta, gamma vai epsilona-globulīna ķēdes, kas ir atkarīgs no hemoglobīna tips. Šajā globulīna ķēdē ir “porfirīna” savienojums, kas satur dzelzi.

Hemoglobīns (cilvēkiem) sastāv no divām alfa un divām beta subvienībām, kurās katrā alfa subvienībā ir 144 atlikumi, bet beta subvienībā ir 146 atlikumi. Tas palīdz skābekļa transportēšanā visā ķermenī.

Hemoglobīna nozīme

Tas asinīm piešķir krāsu.
Hemoglobīns darbojas kā nesējs skābekļa, kā arī oglekļa dioksīda pārvadāšanai.
Tam ir loma eritrocītu metabolismā.
Tie darbojas kā fizioloģiski aktīvi katabolīti.
Palīdz uzturēt pH.

Hemoglobīna veidi

Mioglobīna definīcija

Mioglobīns ir sava veida hema olbaltumvielas, kas kalpo kā skābekļa intracelulāra uzglabāšanas vieta. Skābekļa trūkuma laikā saistītais skābeklis, ko sauc par oksimiglobīnu, tiek atbrīvots no saistītā formā un tiek izmantots citiem metabolisma mērķiem.

Tā kā mioglobīnam ir terciāra struktūra, kas viegli šķīst ūdenī, kurā tā raksturlielumi, kas ir pakļauti molekulu virsmai, ir hidrofīli, savukārt tās molekulas, kuras iesaiņo molekulas iekšpusē, ir hidrofobiskas. Kā jau tika apskatīts, tas ir monomēra proteīns ar molekulmasu 16 700, kas ir viena ceturtā daļa no hemoglobīna.

Mioglobīna struktūra

Tas sastāv no spirālveida reģioniem, sākot no A līdz H, kas ir labās puses alfa spirāles, un 8 no tiem. Lai arī mioglobīna struktūra ir līdzīga hemoglobīna struktūrai.

Mioglobīnā ir arī olbaltumviela, ko sauc par hemu, kas satur dzelzi un piešķir olbaltumvielām sarkanu un brūnu krāsu. Tas pastāv olbaltumvielu sekundārajā struktūrā ar lineāru aminoskābju ķēdi. Tas satur vienu alfa helikļu apakšvienību, un beta loksnes un ūdeņraža saites klātbūtne iezīmēja tā stabilizāciju.

Mioglobīns palīdz skābekļa transportēšanā un uzkrāšanā muskuļu šūnās, kas palīdz muskuļiem strādāt, nodrošinot enerģiju. Skābeklis ciešāk saistās ar mioglobīnu, jo venozās asinis apvieno stingrāk nekā hemoglobīns.

Mioglobīns galvenokārt atrodams muskuļos, kas ir noderīgs organismiem skābekļa trūkuma laikā. Vaļi un roņi satur lielu daudzumu mioglobīna. Skābekļa piegādes efektivitāte ir zemāka, salīdzinot ar hemoglobīna līmeni.

Mioglobīna nozīme

Mioglobīnam ir spēcīga afinitāte saistībai ar skābekli, kas ļauj to efektīvi uzglabāt muskuļos.
Tas palīdz ķermenim skābekļa badā, it īpaši anaerobos apstākļos.
Pārnēsājiet skābekli muskuļu šūnām.
Palīdzība arī ķermeņa temperatūras regulēšanā.

Galvenās atšķirības starp hemoglobīnu un mioglobīnu

Abas molekulas piemīt spēja piesaistīt skābekli, kā aprakstīts iepriekš, galvenās atšķirības ir šādas.

Hemoglobīnam ir četras divu dažādu ķēžu ķēdes - alfa un beta, gamma vai epsilon (atkarībā no hemoglobīna veida) un veido tetramera struktūru, savukārt mioglobīns satur vienu polipeptīdu virkni, tā saukto monomēru, lai gan abiem ir centrālais jons kā dzelzs un saistošais ligands kā skābeklis.
Hemoglobīns saistās ar O2, CO2, CO, NO, BPH un H +, savukārt mioglobīns saistās tikai ar O2.
Tas piegādā hemoglobīnu kopā ar asinīm sistemātiski visā ķermenī, savukārt mioglobīns skābekli piegādā tikai muskuļiem .
Hemoglobīns, kas pazīstams arī kā Hb, RBC satur lielāku daudzumu nekā mioglobīns, kas pazīstams arī kā Mb .
Hemoglobīns tiek transportēts kopā ar asinīm uz visām ķermeņa daļām, kā arī palīdz skābekļa pārvadāšanā; Mioglobīns muskuļiem nodrošina tikai skābekli, kas ir noderīgs gadījumos, kad asinīs ir nepieciešams daudz skābekļa.

Līdzības

Abos centrālajos metālos ir dzelzi saturošs proteīns.
Abi ir globulāri proteīni.
Abiem ligandiem ir skābeklis (O2).

Secinājums

Tādējādi mēs varam teikt, ka hemoglobīns un mioglobīns ir vienādi un fizioloģiski svarīgi, jo tie spēj saistīt skābekli. Šīs bija pirmās molekulas, kuru trīsdimensiju struktūra tika atklāta, izmantojot rentgenstaru kristalogrāfiju. Sastāvdaļu novirzes var izraisīt smagas slimības un traucējumus.

Hemoglobīns un mioglobīns atšķiras pēc saistīšanās afinitātes ar skābekli. Bet to centrālais metāla jons ir vienāds, tāpat kā tās pašas ligandu saistošās molekulas. Viņi abi ir svarīgi ķermenim, jo bez viņiem nevar iedomāties dzīvi

Nav saistītu ziņu.